Aspect biochimique et moléculaire de la production d’enzymes thermostables d’intérêts agro-alimentaires chez des microorganismes thermophiles isolées du milieu naturel (Est Algérie)

Chef de projet : LADJAMA ALI
  1. PNRS 2010
  2. Recherche Biologique en Santé
  3. Biologie cellulaire
  4. Theme general
  5. 8/1/1/2011 66 ( #865)

Aspect biochimique et moléculaire de la production d’enzymes thermostables d’intérêts agro-alimentaires chez des microorganismes thermophiles isolées du milieu naturel (Est Algérie)

Objectifs du projet

Dans ce projet PNR, divers objectifs sont visés
-Du point de vue scientifique ce projet permet aux chercheurs et aux étudiants Doctorants de se familiariser avec la production des enzymes thermostables (polyssacharidases et protéases) chez les microorganismes ainsi que l’étude fondamentale de ces enzymes (propriétés biochimiques et moléculaires). Ainsi, à partir du milieu naturel (eau thermale, sol, compost), on cherche des microorganismes thermophiles capables de produire des enzymes thermostables tel que : les protéases (kératinases) et les polyssacharidases (cellulase, pectinases, hémicellulases et amylases) d’intérêts agro-alimentaires.
-Du point de vue technique, cet axe de recherche impliques divers techniques microbiologiques (identification des microorganismes thermophiles par des méthodes classiques et des méthodes moléculaires ( ARN r 16S) et bioinformatiques ,plus récentes et plus fiables . Cela permet d’identifier de nouvelles espèces émergentes caractéristiques du milieu naturel. Egalement le chercheur pourra aussi utiliser divers techniques de biochimie bien pointues tels que : la chromatographie, l’électrophorèse, calcul des activités des enzymes, zymograme et autres techniques d’enzymologie.
-technologiques : Cet axe de recherche pourra aussi servir à la biotechnologie microbienne, en effet, grâce aux outils moléculaires on pourra modifier la structure 3 D pour mieux orienter l’enzyme vers ses applications en agro-alimentaires.

Mots clés

Bactéries, enzymes, polyssacharidases, thermophiles, thermostables, microorganismes, milieu naturel, xylanases, pectinases, cellulases, protéases, bio-polymères, biochimie, moléculaire

  • Projet
    8/1/1/2011 66 ( #865)
  • Spécialité
    Biologie Cellulaire Et Moléculaire
  • Chef de Projet
    LADJAMA ALI
  • Grade
    Professeur
  • L'équipe du projet
    BOUDELAA Mokhtar, TAIBI Zina , SAOUDI Boudjemaâ , HABERRA Soumaya, HABBECHE Amina.
  • Etablissement
    Faculté des Sciences, Université BADJI MOKHTAR – ANNABA.
  • Adresse
    Laboratoire de Recherche de : Biochimie et microbiologie appliquée, Faculté des Sciences, Université Badji Mokhtar, Annaba.
  • Tél.
    038 87 10 61
  • Fax
    0 38 87 10 61
  • e-mail
    Ladjama_a@yahoo.fr

Articles

1. Zina Taibi & Boudjemaa Saoudi & Mokhtar Boudelaa &Héla Trigui & Hafedh Belghith & Ali Gargouri &Ali Ladjama. Purification and Biochemical Characterization of a Highly Thermostable Xylanase from Actinomadura sp. Strain Cpt20 Isolated from Poultry Compost . Appl Biochem Biotechnol 2012, vol166. : 663-679.

2. Habbeche A, Habbera S, Saoudi B, Kerouaz B, Ladjama A . . Keratinase production from a thermophilic actinomycete Cpt29 newly isoltated from poultry compost . Minerva Biotecnologica 2013, vol25. : 151-9.

3. Haberra S , habbeche A, Boudelaa M, Saoudi B, Ladjama A. . Optimisation of Xylanase Production by a Newly Thermophilic Actinomycete Strain Cpt29 isolated from Poultry compost.. European Journal of Scientific Research 2013, vol108. : 227-239.

Communications

1. Habbeche A , Habbera S, Taibi Z, Saoudi B, ladjama A. . Recherche de protéases thermosatbles chez deux souches d’Actinomycètes thermophiles isolées à partir du compost de poulet . 17 ième journées nationales de microbiologie . Sétif. Algérie. 2011.

2. Haberra S, Habbeche A, Saoudi B, ladjama A. . Mise en evidence d’une activité xylanase thermosatable chez une souche d’actinomycète thermophile isolée du compost de poulet. . 1ier congrès international de biotechnologie . Annaba. Algérie. 2011.

3. Habbeche A , Habbera S, , Saoudi B, ladjama A . Etude d’une activité protéolytique chez une nouvelle souche d’actinomycète thermophile isolée du milieu naturel . . 1ier congrès international de biotechnologie . Annaba. Algérie. 2011.

4. Habbeche A , Habbera S, Saoudi B, ladjama A. . Valorisation des déchets de plumes riche en kératine par voie biotechnologie et leur incidence sur la santé humaine.. les 3ième scientifiques de l’ATT toxicologie –environnemental –santé. Algérie. 2012.

5. Habbera S, Habbeche A, Jaoudi B, Saoudi B, ladjama A. Production and characterization of an extracellular thermoactive thermostable xylanase from Actinomadura keratinolytika strain Cpt29 with biotechnological interest in pulp and paper industry.. 3rd International Work shop On Industrial Biotechnology. Algérie. Sfax. Tunisia. 2012.

6. Saoudi B, Habbera S, Habbeche A, Boudelaa M, Gargouri A, ladjama A. . Inducible thermoalkalophilic pectate lyase from newly thermophilic isolate Actinomadura keratinolytika strain Cpt20.. 3rd International Work shop On Industrial Biotechnology. Algérie. Sfax. Tunisia. 2012.

7. ladjama A Habbera S, Habbeche A, Jaoudi B, Saoudi B. . Purification and catrterization of an endoxylanase isolated fropm poultry compost. . Algérie. Marrakech. Maroc. 2013.

8. Habbeche A , Jaoudi B ,Habbera S, Saoudi B, ladjama A. . Keratin degradation and keratinase production from a newly thermophilic actinomycete Actinomadura keratinolytika strain Cpt29 isolated from poultry compost in Annaba. 3rd International Work shop On Industrial Biotechnology. . Etranger. Sfax. Tunisie. 2012.

9. A. Laadjama A Habbeche , M .Boudelaa , B Saousdi . Production , purification and caracterisation of a potentiel Pectinases Food Interest from Streptomyces Sk isolated from an Environmental Africain Palm . ’13 international conference on food Engeniring . Etranger. Istanbul . Turkey. 2013.

Ouvrages

1. Habbeche A , Habbera S, Taibi Z, Saoudi B, ladjama A. Recherche de protéases thermosatbles chez deux souches d’Actinomycètes thermophiles isolées à partir du compost de poulet . Sétif, par le laboratoire de microbiologie appliquée Université Setif 2011.

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